Los aminoácidos son las piezas fundamentales que forman las proteínas...
Química114 visualizaciones·Actualizado 13 de jul de 2026·6 páginasQuímica 11 - Todo sobre Aminoácidos y Proteínas
María José Zapata Muñoz@araosapatauoz_mnpxa3
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¿Qué son los aminoácidos?
Los aminoácidos son moléculas que tienen dos grupos funcionales principales: un grupo ácido carboxilo y un grupo amino . Es como si cada aminoácido tuviera dos "manos" diferentes para conectarse con otros.
La fórmula general es súper simple de recordar: NH₂-C-COOH, donde la C es el carbono alfa y R es la cadena lateral que hace único a cada aminoácido. Esta R es lo que diferencia un aminoácido de otro.
En la naturaleza existen entre 20-22 aminoácidos diferentes, y cada uno se identifica con abreviaciones de 3 letras. De estos, 12 son esenciales (tu cuerpo no los puede fabricar, así que los necesitás de la comida) y 8 son no esenciales (tu cuerpo los produce solito).
💡 Dato curioso: Solo los α-aminoácidos (alfa-aminoácidos) forman biomoléculas naturalmente en nuestro organismo.
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Propiedades que necesitás conocer
Las propiedades físicas de los aminoácidos dependen principalmente de esa cadena lateral R que mencionamos antes. La polaridad es clave: algunos aminoácidos son no polares (alifáticos y aromáticos), mientras otros son polares (ácidos y básicos).
Todos los aminoácidos son sólidos cristalinos que se disuelven bien en agua. Tienen masas molares considerables (mínimo 10g) y son ópticamente activos, excepto la glicina que es la excepción a esta regla.
En cuanto a las propiedades químicas, acá es donde se pone interesante. Los aminoácidos pueden actuar como ácidos (cediendo H⁺) a través del grupo carboxilo, o como bases (aceptando H⁺) a través del grupo amino. Las aminas son bases débiles, recordá esto para los exámenes.
💡 Para el examen: Recordá que los aminoácidos son anfóteros, pueden comportarse tanto como ácidos como bases.
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El ion zwitterión y el pH
Cuando un aminoácido está en pH neutro (alrededor de 7), forma algo llamado ion zwitterión o ion dipolar. Es como si el aminoácido tuviera carga positiva y negativa al mismo tiempo, pero la carga formal total es cero.
Este comportamiento anfótero significa que el aminoácido puede cambiar su forma según el pH del ambiente. En pH ácido (menor a 7), el aminoácido actúa más como base y acepta protones. En pH básico (mayor a 7), actúa como ácido y cede protones.
La titulación de aminoácidos muestra estos cambios: a temperatura ambiente, el aminoácido encuentra su equilibrio según las condiciones del medio. Este concepto es fundamental para entender cómo funcionan las proteínas en diferentes partes del cuerpo.
💡 Recordá: El zwitterión tiene carga formal cero, pero eso no significa que no tenga cargas - simplemente se cancelan entre sí.
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Equilibrio químico y pH
El equilibrio del agua es la base para entender el pH. La reacción H₂O ⇌ H⁺ + OH⁻ tiene una constante de equilibrio muy específica: Kw = 1×10⁻¹⁴.
Esta constante nos dice que [H⁺][OH⁻] = 1×10⁻¹⁴ siempre, a temperatura ambiente. Cuando calculamos esto, obtenemos que tanto [H⁺] como [OH⁻] = 1×10⁻⁷ en agua pura.
El pH se calcula como -log[H⁺], y el pOH como -log[OH⁻]. En agua pura, ambos valen 7, y siempre se cumple que pH + pOH = 14. Esta relación matemática es súper útil para resolver problemas.
💡 Tip para cálculos: Memoriza que Kw = 1×10⁻¹⁴ y que pH + pOH = 14, te van a servir en todos los ejercicios.
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Formación de péptidos y proteínas
La polimerización es el proceso donde los aminoácidos se unen para formar cadenas más largas. Un dipéptido tiene 2 aminoácidos, un oligopéptido entre 2-9, y un polipéptido más de 9 aminoácidos unidos.
La unión ocurre por sustitución nucleofílica, donde el grupo amino de un aminoácido ataca al grupo carboxilo de otro. Se forma un enlace peptídico (también llamado enlace amídico) y se libera una molécula de agua.
Las proteínas son polipéptidos especiales - toda proteína es un polipéptido, pero no todos los polipéptidos son proteínas. Son macromoléculas con pesos moleculares muy elevados que tienen funciones específicas en el organismo.
💡 Diferencia clave: Los enlaces peptídicos forman amidas, no ésteres - esto es importante para identificarlos en estructuras químicas.
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Estructura de las proteínas
La estructura primaria es la secuencia específica de aminoácidos en la cadena, como Tir-Val-Ser. Se mantiene unida por enlaces peptídicos que tienen características especiales: tienen carácter de doble enlace, rotación restringida y geometría plana.
Estos enlaces peptídicos solo permiten rotación libre alrededor del carbono alfa, lo que limita las formas que puede adoptar la cadena. Esta restricción es crucial para determinar la forma final de la proteína.
La estructura secundaria incluye las α-hélices (una sola cadena plegada en espiral) y las láminas plegadas (dos o más cadenas polipeptídicas). Estas estructuras se estabilizan por puentes de hidrógeno entre diferentes partes de la cadena.
💡 Para visualizar: Pensá en la estructura primaria como las letras de una palabra, y la secundaria como la forma que adopta esa palabra cuando la escribís en cursiva.
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Vaya, estoy realmente sorprendida. Acabo de probar la app porque la he visto anunciada muchas veces y me he quedado absolutamente alucinada. Esta app es LA AYUDA que quieres para el insti y, sobre todo, ofrece muchísimas cosas, como ejercicios y hojas informativas, que a mí personalmente me han sido MUY útiles.
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María José Zapata Muñoz@araosapatauoz_mnpxa3
Los aminoácidos son las piezas fundamentales que forman las proteínas en nuestro cuerpo. Imagináte que son como los ladrillos que construyen un edificio: cada uno tiene una estructura específica que le permite unirse con otros para crear moléculas más grandes...
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Los aminoácidos son moléculas que tienen dos grupos funcionales principales: un grupo ácido carboxilo y un grupo amino . Es como si cada aminoácido tuviera dos "manos" diferentes para conectarse con otros.
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En cuanto a las propiedades químicas, acá es donde se pone interesante. Los aminoácidos pueden actuar como ácidos (cediendo H⁺) a través del grupo carboxilo, o como bases (aceptando H⁺) a través del grupo amino. Las aminas son bases débiles, recordá esto para los exámenes.
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Cuando un aminoácido está en pH neutro (alrededor de 7), forma algo llamado ion zwitterión o ion dipolar. Es como si el aminoácido tuviera carga positiva y negativa al mismo tiempo, pero la carga formal total es cero.
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Equilibrio químico y pH
El equilibrio del agua es la base para entender el pH. La reacción H₂O ⇌ H⁺ + OH⁻ tiene una constante de equilibrio muy específica: Kw = 1×10⁻¹⁴.
Esta constante nos dice que [H⁺][OH⁻] = 1×10⁻¹⁴ siempre, a temperatura ambiente. Cuando calculamos esto, obtenemos que tanto [H⁺] como [OH⁻] = 1×10⁻⁷ en agua pura.
El pH se calcula como -log[H⁺], y el pOH como -log[OH⁻]. En agua pura, ambos valen 7, y siempre se cumple que pH + pOH = 14. Esta relación matemática es súper útil para resolver problemas.
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Estructura de las proteínas
La estructura primaria es la secuencia específica de aminoácidos en la cadena, como Tir-Val-Ser. Se mantiene unida por enlaces peptídicos que tienen características especiales: tienen carácter de doble enlace, rotación restringida y geometría plana.
Estos enlaces peptídicos solo permiten rotación libre alrededor del carbono alfa, lo que limita las formas que puede adoptar la cadena. Esta restricción es crucial para determinar la forma final de la proteína.
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