Clasificación de los aminoácidos

Los 20 aminoácidos que componen las proteínas se clasifican principalmente según las propiedades de su cadena lateral o grupo R. Esta clasificación es fundamental para entender su comportamiento y función en las estructuras proteicas.

Grupo R - Apolares, alifáticos

Este grupo incluye aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, compuestas principalmente por carbonos e hidrógenos. Son poco solubles en agua.

Example: La glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro) y metionina (Met) pertenecen a este grupo.

Grupo R - Aromáticos

Estos aminoácidos se caracterizan por tener un anillo aromático en su cadena lateral.

Definition: Los aminoácidos aromáticos son aquellos que contienen un anillo de benceno o una estructura cíclica más compleja en su cadena lateral.

Example: La fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) y triptófano (Trp) son los aminoácidos aromáticos.

Es importante destacar que algunos aminoácidos tienen funciones especiales más allá de su papel estructural en las proteínas. Por ejemplo, ciertos aminoácidos D son utilizados por algunas bacterias para producir antibióticos.

Highlight: La bacitracina y la gramicidina son antibióticos de origen bacteriano que contienen tanto L como D aminoácidos en su estructura.

La clasificación de los aminoácidos basada en las propiedades de su cadena lateral es crucial para comprender cómo interactúan entre sí y con su entorno, lo que a su vez determina la estructura tridimensional y la función de las proteínas que forman.

Grupos R polares y cargados

Los aminoácidos con grupos R polares y cargados juegan un papel crucial en la determinación de las propiedades de las proteínas, especialmente en su interacción con el medio acuoso y en la formación de enlaces.

Grupos R polares sin carga

Estos aminoácidos tienen cadenas laterales que contienen grupos funcionales capaces de formar puentes de hidrógeno con el agua, haciéndolos hidrofílicos.

Example: La serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), tirosina (Tyr), asparagina (Asn) y glutamina (Gln) pertenecen a este grupo.

Highlight: La cisteína es fundamental para la estructura de las proteínas, ya que puede formar puentes disulfuro, proporcionando estabilidad adicional.

Grupos R polares cargados

Se dividen en dos subgrupos:

1. Carga negativa: Contienen un grupo carboxilo adicional en su cadena lateral.

   Example: Ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).

2. Carga positiva: Poseen un grupo amino adicional en su cadena lateral.

   Example: Lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

Vocabulary: Puente disulfuro - Enlace covalente formado entre los grupos tiol $-SH$ de dos cisteínas, crucial para la estabilidad de muchas proteínas.

La presencia de estos aminoácidos cargados en las proteínas es esencial para la formación de interacciones iónicas, que contribuyen significativamente a la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como a su función.

Definition: Las interacciones iónicas son fuerzas electrostáticas entre grupos con cargas opuestas que ayudan a estabilizar la estructura de las proteínas.

La distribución y proporción de aminoácidos polares y cargados en una proteína determina en gran medida su solubilidad, su comportamiento en diferentes pH y su capacidad para interactuar con otras moléculas, lo que es crucial para su función biológica.

Propiedades ácido-base y otras funciones de los aminoácidos

Los aminoácidos exhiben propiedades ácido-base complejas debido a sus grupos funcionales ionizables. Estas propiedades son fundamentales para entender su comportamiento en soluciones y su papel en los sistemas biológicos.

Propiedades ácido-base

Los aminoácidos pueden existir en diferentes formas iónicas dependiendo del pH del medio:

• En medio ácido $pH < 1$: El grupo amino está protonado $+$.
• En medio neutro: Existe como zwitterion (forma dipolar con carga neta cero).
• En medio básico: El grupo carboxilo está desprotonado $-$.

Definition: Zwitterion - Molécula con cargas positivas y negativas en diferentes átomos, resultando en una carga neta de cero.

Example: La alanina en solución acuosa a pH neutro existe principalmente como zwitterion.

El punto isoeléctrico (pI) es el pH en el cual el aminoácido tiene una carga neta de cero. Este valor es único para cada aminoácido y es crucial en técnicas de separación como la electroforesis.

Highlight: La histidina tiene un pI cercano al pH fisiológico, lo que la hace especialmente importante como buffer en proteínas.

Otras funciones de los aminoácidos

Más allá de su papel estructural en las proteínas, los aminoácidos y sus derivados tienen diversas funciones biológicas:

1. Neurotransmisores:

   Example: El ácido γ-aminobutírico (GABA) es un neurotransmisor inhibitorio derivado del glutamato.

2. Precursores hormonales:

   Example: La tirosina es precursora de las hormonas tiroideas y de neurotransmisores como la dopamina.

3. Mediadores de procesos fisiológicos:

   Example: La histamina, derivada de la histidina, es un mediador de reacciones alérgicas e inflamatorias.

Vocabulary: Neurotransmisor - Molécula química que transmite señales entre neuronas.

La deficiencia o alteración en el metabolismo de ciertos aminoácidos puede llevar a condiciones patológicas. Por ejemplo, la enfermedad de Parkinson está relacionada con una deficiencia de dopamina, un neurotransmisor derivado de la tirosina.

Highlight: El tratamiento de la enfermedad de Parkinson incluye la administración de levodopa, un precursor de la dopamina.

Los aminoácidos también participan en procesos metabólicos cruciales como el ciclo de la urea, donde derivados del ácido glutámico como la citrulina y la ornitina juegan un papel fundamental en la eliminación del exceso de nitrógeno del cuerpo.

Estructura y propiedades básicas de los aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades estructurales fundamentales de las proteínas. Su estructura básica consiste en un carbono alfa (quiral) al que se unen cuatro grupos: un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral variable (R). Esta configuración les confiere propiedades únicas.

Definición: Un aminoácido es una molécula orgánica que contiene un grupo amino y un grupo carboxilo, siendo la unidad básica de las proteínas.

La presencia del carbono alfa quiral $excepto en la glicina$ otorga a los aminoácidos la propiedad de estereoisomería. Esto significa que pueden existir en dos formas espaciales diferentes: L-aminoácidos y D-aminoácidos.

Highlight: Todas las proteínas en animales y humanos están constituidas exclusivamente por L-aminoácidos.

Los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero, lo que significa que pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del medio en el que se encuentren. Esta propiedad les permite funcionar como reguladores del pH (buffers).

Vocabulary: Anfótero - Capacidad de una sustancia para comportarse como ácido o base según el medio.

De los aproximadamente 300 aminoácidos conocidos, solo 20 son considerados estructurales de las proteínas. Entre estos, 10 son aminoácidos esenciales para los humanos, lo que significa que deben obtenerse a través de la dieta.

Example: La leucina y la lisina son ejemplos de aminoácidos esenciales que el cuerpo humano no puede sintetizar y deben ser obtenidos de los alimentos.